MARIA RUZZENE

Cenni Biografici
Laureata in Scienze Biologiche presso l’Università di Padova, ha insegnato nella Scuola Superiore e nella Scuola Media, dove è entrata in ruolo nel 1986, per l’insegnamento di Matematica e Scienze. Ma, coltivando da sempre l’interesse per la ricerca scientifica, ha lasciato la scuola per svolgere dapprima un Dottorato di Ricerca in Biologia e Patologia Molecolare e Cellulare, presso l’Università di Padova (1987-1991), ed entrare poi con posizione permanente di Tecnico Laureato presso il Dipartimento di Chimica Biologica della stessa Università (1991).
Ha poi vinto un concorso per il ruolo di Ricercatore Universitario a Padova (1998), e infine per il ruolo di Professore Associato (2014) per il settore scientifico disciplinare “Biochimica”, nel Dipartimento di Scienze Biomediche, con inquadramento nella Scuola di Medicina dell’Università
di Padova. Dal 2017 ha ottenuto l’idoneità per il ruolo di Professore Ordinario. Nel 2019 ha avuto il riconoscimento di membro associato dell’Istituto di Neuroscienze del CNR (Consiglio Nazionale delle Ricerche).
Dal 1991 ad oggi, ha svolto intensa attività didattica nel Corso di Laurea di Medicina e Chirurgia e nelle lauree triennali della Scuola di Medicina di Padova, tenendo corsi di Chimica Medica e di Biochimica. Dal 2005 ad oggi è stata membro di Collegi di Dottorato (Bioscienze e Biotecnologie, Scienze Biomediche) svolgendo il ruolo di supervisore per numerosi dottorandi di ricerca (oltre che di relatore per tesi di laurea di innumerevoli studenti).
Nell’ambito della sua ricerca, ha svolto periodi all’estero: nel 1989 a Basilea (Svizzera), come vincitrice di una EMBO Short Term Fellowship, presso il centro di ricerca Friedrich Mieschner Institute; nel 1995 a Boston (USA) come vincitrice di una borsa CNR-NATO, nel prestigioso laboratorio del Prof. Lewis Cantley alla Harvard Medical School, dove è poi tornata anche nel 1998, usufruendo di una borsa della “Giovanni Armenise – Harvard Foundation for advanced scientific research”. E’ stata “Visiting Scientist” presso l’Institute of Molecular Genetics, Academy of Sciences of the Czech Republic di Praga nel 2002.
Ha rivestito vari ruoli istituzionali, tra cui quello di valutatore per l’ANVUR (Agenzia Nazionale per la Valutazione dell’Università e della Ricerca), membro di Commissioni Scientifiche di Area Biologica e di Dipartimento dell’Ateneo di Padova, membro del Comitato Direttivo della Scuola di Dottorato in Scienze Biomediche dell’Università di Padova, membro di commissioni di valutazione di tesi di Dottorato di altri Atenei, nazionali e stranieri.
Dal 1989 è socia della Società Italiana di Biochimica (SIB).
Ha tenuto numerosi seminari su invito in Italia e all’estero ed è stata responsabile di vari finanziamenti per la ricerca ottenuti da MUR, Ateneo, Fondazioni italiane e straniere.
Svolge attività editoriale come “Associate Editor” per varie riviste scientifiche, tra cui International Journal of Molecular Sciences, Frontiers in Molecular Biosciences, Frontiers in Cell and Developmental Biology, Current Protein and Peptide Sciences, Molecular and Cellular Oncology, Journal of Cellular Toxicology Cell Biology.
La sua attività scientifica si è sempre svolta nell’ambito della ricerca biomedica di base, con particolare interesse alla fosforilazione delle proteine e ai meccanismi biochimici di segnalazione cellulare. Nello specifico, i suoi studi sono stati rilevanti per l’identificazione di importanti meccanismi cellulari di trasformazione tumorale legati all’azione di enzimi della classe delle proteinchinasi, e per la conseguente progettazione di potenziali farmaci anti-tumorali.
E’ autrice di oltre 110 articoli scientifici su riviste internazionali con Impact Factor, e di alcuni articoli su libri. Ha un indice di Hirsch (H-index, Google Scholar) di 45, e le sue pubblicazioni hanno ottenuto più di 7800 citazioni.

Campi di interesse
Biochimica generale, Biochimica cellulare, aspetti molecolari delle scienze biomediche

Link a sito personale/istituzionale
https://www.biomed.unipd.it/category/ruoli/personale-docente?key=7EAC174DC79A246339B8222FCB405959

Elenco delle pubblicazioni scelte

1. Di Lorenzo G et al. (2022). Phosphorylation of FAM134C by CK2 controls starvation induced ER-phagy. Sci Adv, 8 eabo 1215.
2. Borgo C et al. (2021) Protein kinase CK2: a potential therapeutic target for diverse human diseases. Signal Transduct Target Ther, 6, 183
3. Salvi et al. (2021). Targeting CK2 in cancer: a valuable strategy or a waste of time? Cell Death Discov. 7, 325.
4. Borgo C and Ruzzene M. (2021) Protein kinase CK2 inhibition as a pharmacological strategy. Adv Protein Chem Struct Biol. 124:23-46
5. Zonta F et al (2021). Contribution of the CK2 Catalytic Isoforms α and α’ to the Glycolytic Phenotype of Tumor Cells. Cells. 2021 10, 181
6. Dalle Vedove A et al., (2020) A novel class of selective CK2 inhibitors targeting its open hinge conformation. European Journal of Medicinal Chemistry 195,112267
7. Di Maira G, et al. (2019) The protein kinase CK2 contributes to the malignant phenotype of cholangiocarcinoma cells. Oncogenesis 8, 61
8. Borgo C and Ruzzene M (2019) Role of protein kinase CK2 in antitumor drug resistance. M. J Exp Clin Cancer Res 38, 287
9. Buontempo F et al. (2018) Therapeutic targeting of CK2 in acute and chronic leukemias. Leukemia. 32, 1-10.
10. Kalathur M et al. (2015) A chemogenomic screening identifies CK2 as a target for pro-senescence therapy in PTEN-deficientmtumours. Nat Commun. 6, 7227
11. Zanin S et al. (2015) Chimeric peptides as modulators of CK2-dependent signaling: Mechanism of action and off-target effects. Biochim Biophys Acta. 1854, 1694-707.
12. Quotti Tubi L et al. (2013) Inhibition of protein kinase CK2 with the clinical-grade small ATP-competitive compound CX-4945 or by RNA interference unveils its role in acute myeloid leukemia cell survival, p53-dependent apoptosis and daunorubicin-induced cytotoxicity. J Hematol Oncol 6,78
13. Manni S et al. (2012) Protein kinase CK2 in hematologic malignancies: reliance on a pivotal cell survival regulator by oncogenic signaling pathways. Leukemia. 26, 1174-9
14. Di Maira G et al. (2009) Dephosphorylation and inactivation of Akt/PKB is counteracted by protein kinase CK2 in HEK 293T cells. Cell Mol Life Sci. 66, 3363-73
15. Dal Pero F et al. (2007) Heterogeneity of CK2 phosphorylation sites in the NS5A protein of different hepatitis C virus genotypes. J Hepatol 47, 768-76
16. Di Maira G et al. (2007) Oncogene 26, 6915-26.
17. Piazza FA et al. (2006) Multiple myeloma cell survival relies on high activity of protein kinase CK2. Blood 108, 1698-707.
18. Di Maira G et al. (2005) Protein kinase CK2 phosphorylates and upregulates Akt/PKB. Cell Death Differ. 12, 668-77.
19. Ruzzene M et al. (1997) Sequence specificity of C-terminal Src kinase (CSK)–a comparison with Src-related kinases c-Fgr and Lyn. Eur J Biochem. 246, 433-9
20. Pinna LA, and Ruzzene M (1996) How do protein kinases recognize their substrates? Biochim Biophys Acta. 1314, 191-225